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呼吸链与氧化磷酸化（二）

辅酶Q 是呼吸链中唯一的非蛋白氧化还原载体，是脂溶性小分子，所以可在膜中迅速移动。它在电子传递链中处于中心地位，可接受各种黄素酶类脱下的氢和电子，然后向下传递。

辅酶Q的还原反应

琥珀酸脱氢酶中FADH2上的电子可以直接传递给辅酶Q，而其它游离FADH2的电子需要先传递到电子转移黄素蛋白（ETF），再通过ETF：泛醌氧化还原酶（ETF-QO）传递给辅酶Q。这个ETF/ETF-QO系统负责至少9种线粒体黄素蛋白脱氢酶的电子传递，涉及脂肪酸β-氧化和氨基酸分解代谢等重要生化过程（Biochim. Biophys. Acta. 2010）。

FADH2运载的电子进入呼吸链的途径，引自Biochim. Biophys. Acta, 1797 (2010)

复合体Ⅲ是辅酶Q：细胞色素C氧化还原酶复合体，也称细胞色素C还原酶，含有细胞色素b、细胞色素c1和铁硫蛋白。它把来自辅酶Q的电子，依次传递给结合在线粒体内膜外表面的细胞色素C。复合体III每传递一对电子也可以泵出4个质子。

细胞色素是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白，根据吸收光谱分为a、b、c三类。它们利用铁的可逆价态变化进行电子传递。呼吸链中电子从辅酶Q到分子氧的传递涉及到5种细胞色素，依次为b、c1、c、a、a3。其中细胞色素a和a3是复合体IV的成分。

细胞色素C含有血红素辅基

复合体IV是细胞色素C氧化酶复合体（COX），负责将电子从细胞色素C传递到分子氧。它由13个亚基组成，其中三种催化亚基I-III由线粒体DNA编码，另外十个亚基则由核基因编码。复合体IV每传递一对电子可以泵出2个质子。

另外，ATP合成酶也是一个结构复杂的分子机器，并且与其它复合物也有联系。所以最近有些文献将它称为复合体V。大肠杆菌的ATP合酶分子量为546 K，由8种亚基构成，其中膜内部分称为Fo（ab2c10），膜外部分称为F1（α3β3γδε）。所以ATP合酶又称为F1Fo-ATP酶。按照惯例，真核生物的酶更大，结构也更复杂。

大肠杆菌ATP合酶结构，引自Molecules. 2019

各个复合物都有复杂的装配过程，然后所有这些成分在线粒体中装配成一种更加复杂的“呼吸超复合物”或称“呼吸小体”（Essays Biochem. 2018）。这些装配过程还有许多细节并不清楚，所以一直是结构生物学的研究热点。

ATP合酶的组装，引自Essays Biochem. 2018

呼吸链中的这些成分只有装配组成正确的结构，线粒体才能具有完整的功能。在完整的线粒体中，电子传递与ATP合成是偶联在一起的，也就是氧化磷酸化过程。关于偶联机制曾经有过不同假说，后来化学渗透假说得到实验证据支持，被广泛认可并不断得到补充完善。

化学渗透学说的基本要点是电子传递将质子从线粒体基质泵到内外膜间隙中，形成一个跨膜氢离子梯度。ATP合成酶分子中有一个质子通道，可供氢离子利用渗透能回到线粒体基质，此过程中放出的能量用于推动ATP合成。

1978年，提出化学渗透假说的Peter D. Mitchell获得了诺贝尔化学奖。1997年，Paul D. Boyer和John E. Walker因为阐明ATP合酶的催化机制（旋转催化），而与发现Na+, K+ -ATPase的Jens C. Skou分享诺贝尔化学奖。

1997年诺贝尔化学奖

参考文献：

  1. Nicholas J Watmough, Frank E Frerman. The electron transfer flavoprotein: ubiquinone oxidoreductases. Biochim Biophys Acta. 2010 Dec;1797(12):1910-6.

  2. Hendrik Sielaff, et al. Structural Asymmetry and Kinetic Limping of Single Rotary F-ATP Synthases. Molecules. 2019 Jan 30;24(3):504.

  3. Alba Signes, Erika Fernandez-Vizarra. Assembly of mammalian oxidative phosphorylation complexes I-V and supercomplexes. Essays Biochem. 2018 Jul 20;62(3):255-270.

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